O que é uma estrutura e função enzimática?

O que são enzimas? e como eles funcionam?

Crédito: Muessig / CC / Wikimedia Commons

Para entender a estrutura e função das enzimas, primeiro é importante saber quais enzimas são exatamente. Simplificando, as enzimas são proteínas que participam de processos metabólicos celulares com a capacidade de aumentar a taxa de reação entre as biomoléculas. A vida não existiria sem a presença de enzimas.

O que são enzimas e o que as torna especiais ?

As enzimas normalmente catalisam reações químicas que podem não ocorrer de outra forma, diminuindo a energia de ativação para um nível mais "acessível" para a célula.

Algumas enzimas podem até mesmo reverter uma reação (ou reagentes) da direção que normalmente levariam reduzindo a energia de ativação (Ea) na medida em que a reação favorece a direção inversa.

As enzimas podem ser isoladas utilizando vários métodos de purificação de proteínas . A pureza de uma preparação enzimática é medida determinando sua atividade específica.

A composição das enzimas

As enzimas podem ter pesos moleculares que variam de cerca de 10.000 a mais de 1 milhão. O peso molecular é a soma dos pesos atômicos dos átomos de uma molécula. Em química, o termo tende a ser usado de forma intercambiável com a massa molecular. Algumas enzimas têm pesos moleculares que ficam abaixo da faixa listada acima.

Um pequeno número de enzimas não são proteínas, mas consistem em pequenas moléculas de RNA catalítico. Freqüentemente, as enzimas são complexos de múltiplas proteínas formadas por várias subunidades de proteínas individuais.

Muitas enzimas catalisam reações sem ajuda, mas algumas requerem um componente adicional não proteico chamado co-fator.

Os co-factores podem ser iões inorgânicos, tais como Fe2 + , Mg2 + , Mn2 + ou Zn2 + , ou consistem em moléculas orgânicas ou metalo-orgânicas conhecidas como co-enzimas.

Como as enzimas são classificadas

As enzimas são classificadas de acordo com as reações que elas catalisam. As seis classes são as seguintes: oxidorredutases, transferases, hidrolases, liases, isomerases e ligases.

Hidrolases, oxidoredutases e transferases são as formas mais numerosas de enzimas, enquanto as restantes formas de enzimas são menos comuns.

As oxidorredutases catalisam reações de oxidação nas quais os elétrons viajam de uma molécula para outra. Transferases catalisam o transporte de um grupo funcional de uma molécula para outra. As enzimas hidrolases catalisam a hidrólise ou o processo pelo qual as ligações simples são decompostas por exposição à água.

Liases são enzimas que catalisam a quebra de várias ligações químicas por outros meios que não a hidrólise e oxidação, formando frequentemente uma nova ligação dupla ou uma nova estrutura em anel. Isomerases catalisam mudanças estruturais em uma molécula, causando uma mudança na forma. Ligases são responsáveis ​​pela catálise da ligação, também conhecida como a combinação de um par de substratos, ou reagentes.

Exemplos de enzimas

A álcool desidrogenase é uma enzima oxidoreductase que converte álcoois em aldeídos ou cetonas. Esta enzima torna o álcool menos tóxico quando o quebra. Também desempenha um papel fundamental no processo de fermentação.

As aminotransferases são transferases que catalisam a degradação de aminoácidos pela remoção de grupos amino.

A glicose-6-fosfatase é uma hidrolase que remove o grupo fosfato da glicose-6-fosfato, deixando glicose e H3PO4.

O piruvato descarboxilase é uma liase que remove o CO 2 do piruvato.

A epimerase de fosfato de ribulose é uma isomerase que catalisa a interconversão da ribulose-5-fosfato e xilulose-5-fosfato. E, finalmente, a hexoquinase é uma ligase que catalisa a interconversão de glicose e ATP com glicose-6-fosfato e ADP.